酵素の生化学。構造、プロパティ、関数

任意の生物の細胞において何百万という化学反応。それらの各々は非常に重要なので、生物学的プロセスのスピードを高水準で維持することが重要です。ほぼすべての反応は、その酵素によって触媒される。酵素は何ですか？細胞内での役割は何ですか？

酵素。定義

用語「酵素」はラテン語ファーメンタム由来れる - パン種。彼らはまた、ザイムアンギリシャ語からの酵素と呼ばれることもある - 「飛躍的に。」

酵素は生物学的に活性な物質であり、したがって、細胞内で起こる反応は、それらの関与なしには起こらない。これらの物質は触媒として作用する。したがって、いずれの酵素も2つの基本的性質を有する：

1）酵素は生化学反応を促進するが、消費されない。

2）平衡定数の大きさは変化しないが、この値の加速度のみが加速される。

酵素は、生化学反応を1000、場合によっては何百万回も。これは、酵素装置がない場合、全ての細胞内プロセスが実質的に停止し、細胞自体が死ぬことを意味する。したがって、生物学的に活性な物質としての酵素の役割は大きい。

多様な酵素により多様化が可能細胞代謝を調節する。いずれのカスケード反応においても、異なるクラスの多くの酵素が関与する。生物学的触媒は、分子のある立体配座のために高度に選択的である。ほとんどの場合、酵素はタンパク質性質を有するため、それらは第3または第4の構造にある。これは、分子の特異性によって再び説明される。

細胞内の酵素の機能

この酵素の主な仕事は、対応する反応の加速である。過酸化水素の分解から解糖までのプロセスのカスケードは、生物学的触媒の存在を必要とする。

適切な酵素作業は高い特定の基質について特異性を有する。これは、触媒が特定の反応のみを加速することができ、それ以上の反応も促進することができないことを意味する。特異性の程度に応じて、以下の群の酵素が区別される：

1）単一の反応のみが触媒される場合、絶対特異性を有する酵素。例えば、コラゲナーゼはコラーゲンを切断し、そしてマルターゼはマルトースを切断する。

2）相対特異性を有する酵素。これには、ある種の反応、例えば加水分解開裂を触媒することができるそのような物質が含まれる。

生体触媒の仕事はその瞬間から始まります活性中心を基板に接合する。同時に、彼らはロックとキーのような補完的な相互作用について話します。ここでは、活性中心の形態が基質と完全に一致することを念頭に置いており、反応を加速させることが可能です。

次のステップは反応そのものです。その速度は、酵素複合体の作用により増加する。最終的に、我々は反応生成物に関連する酵素を得る。

最終段階は酵素からの反応生成物の分離であり、その後活性中心は再び次の作業のために自由になる。

概略的には、各段階での酵素の作用は以下のように書くことができる：

1）S + E→SE

2）SE→SP

3）SP→S + P、Sは基質、Eは酵素、Pは生成物である。

酵素の分類

人間では、あなたは巨大な酵素の量。その機能と作業に関する知識はすべて体系化されており、その結果、特定の触媒が何を意図しているのかを簡単に判断できる単一の分類が出現しました。ここには6つの基本クラスの酵素といくつかのサブグループの例があります。

オキシドレダクターゼ。

このクラスの酵素は酸化還元反応を触媒する。合計17のサブグループがあります。オキシドレダクターゼは、通常、ビタミンまたはヘムに代表される非タンパク質部分を有する。

オキシドレダクターゼの中には、次のサブグループがしばしば見られます。

a）デヒドロゲナーゼ。酵素 - デヒドロゲナーゼの生化学は水素原子の排除であり、これを別の基質に移す。このサブグループは、呼吸、光合成の反応において最も一般的です。デヒドロゲナーゼの組成において、補酵素は必然的にNAD / NADPまたはフラボタンパク質FAD / FMNの形態で存在する。しばしば金属イオンがある。例には、シトクロムレダクターゼ、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ、イソクエン酸デヒドロゲナーゼ、および多くの肝臓酵素（乳酸デヒドロゲナーゼ、グルタミン酸デヒドロゲナーゼなど）などの酵素が含まれる。

b）オキシダーゼ。多くの酵素が酸素を水素に付加することを触媒し、その結果、反応生成物は水または過酸化水素（H₂0、H₂0₂）。酵素の例：シトクロムオキシダーゼ、チロシナーゼ。

c）ペルオキシダーゼおよびカタラーゼ - Hの分解を触媒する酵素₂O₂ 酸素と水に

d）オキシゲナーゼ。これらの生体触媒は、基質への酸素の付着を促進する。ドーピングヒドロキシラーゼはそのような酵素の一例である。

2.トランスフェラーゼ。

この酵素群の役割は、供与物質から受容物質へラジカルを移動させることである。

a）メチルトランスフェラーゼ。 DNAメチルトランスフェラーゼ - DNA複製のプロセスを制御する主な酵素。ヌクレオチドメチル化は、核酸の調節において大きな役割を果たす。

b）アシルトランスフェラーゼ。このサブグループの酵素は、ある分子から別の分子にアシル基を輸送する。アシルトランスフェラーゼの例は、レシチン - コレステロールアシルトランスフェラーゼ（脂肪酸からコレステロールへの官能基転移）、リゾホスファチジルコリンアシルトランスフェラーゼ（アシル基はリゾホスファチジルコリンに転移される）である。

c）アミノトランスフェラーゼ - 関与する酵素アミノ酸の変換において使用することができる。酵素の例：アミノ基を転移することによってピルビン酸およびグルタミン酸からアラニンの合成を触媒するアラニンアミノトランスフェラーゼ。

d）ホスホトランスフェラーゼ。このサブグループの酵素は、リン酸基の付加を触媒する。ホスホトランスフェラーゼ、キナーゼのもう一つの名前はもっと一般的です。例には、ヘキソキナーゼおよびアスパラギン酸キナーゼのような酵素が含まれ、リン残基をヘキソース（最も頻繁にはグルコース）およびアスパラギン酸にそれぞれ結合させる。

3.加水分解酵素（Hydrolases） - 分子内の結合の切断を触媒し、続いて水を添加する一連の酵素。このグループに属する物質は、消化の主要な酵素です。

a）エステラーゼ - エーテル結合を切断する。一例は、脂肪を分解するリパーゼである。

b）グリコシダーゼ。この一連の酵素の生化学は、ポリマー（多糖類およびオリゴ糖）のグリコシド結合の破壊にある。例：アミラーゼ、スクラーゼ、マルターゼ。

c）ペプチダーゼ - タンパク質のアミノ酸への分解を触媒する酵素。ペプチダーゼには、ペプシン、トリプシン、キモトリプシン、カルボキシペプチダーゼなどの酵素が含まれる。

d）アミダーゼ - アミド結合を分解する。例：アルギナーゼ、ウレアーゼ、グルタミナーゼなど。多くのアミダーゼ酵素がオルニチンサイクルに見られます。

4 LiAZは、加水分解酵素と機能的に類似している酵素であるが、水は分子中の結合を分解するために消費されない。このクラスの酵素は、その組成物中に常に非タンパク質部分、例えばビタミンB1またはB6の形態を有する。

a）デカルボキシラーゼ。これらの酵素はC-C結合に作用する。例としては、グルタミン酸デカルボキシラーゼまたはピルビン酸デカルボキシラーゼが挙げられる。

b）ヒドラターゼおよびデヒドラターゼは、C-O結合の切断反応を触媒する酵素である。

c）アミジン - リアーゼ - C - N結合を破壊する。例：コハク酸アルギニンリアーゼ。

d）Р-Олиаз。そのような酵素は、原則として、基質物質からリン酸基を分離する。例：アデニル酸シクラーゼ。

それらの構造に基づく酵素の生化学

各酵素の能力が決定される個人、彼の特徴的な構造だけです。いずれの酵素も、まず第一にタンパク質であり、その構造および折り畳みの程度は、その機能を決定する際に重要な役割を果たす。

各生体触媒は活性中心が存在することを特徴とし、活性中心はいくつかの独立した機能領域に分けられる。

1）触媒センターは特別な区域である。これは酵素を基質に添加することである。タンパク質分子のコンフォメーションに応じて、触媒中心は、鍵をロックするのと同じ方法で基質に対応すべき様々な形状をとることができる。この複雑な構造は、酵素タンパク質が3次または4次状態にあるという事実を説明する。

2）吸着センター - 役割を果たす"ホルダー"。ここで、最初に起こるのは、酵素分子と基質分子との間の結合である。しかしながら、吸着中心によって形成された結合は非常に弱く、この段階で触媒反応が可逆的であることを意味する。

3）アロステリックセンターを見つけることができる活性中心および酵素全体の表面の両方に存在する。それらの機能は酵素の調節である。調節はインヒビター分子およびアクチベーター分子で起こる。

活性化タンパク質は、分子に結合することによって彼の仕事をスピードアップする。阻害剤は逆に触媒活性を阻害し、これは2つの方法で起こりうる：分子が酵素の活性中心領域（競合阻害）のアロステリック中心に結合するか、または別のタンパク質領域に結合する（非競合阻害）。競合阻害はより効果的であると考えられる。結局のところ、これは酵素と基質の結合のための場所を閉鎖し、このプロセスは、阻害剤分子の形態と活性中心のほぼ完全な一致の場合にのみ可能である。

酵素は、多くの場合、アミノ酸だけでなく、他の有機および無機物質からも得ることができる。したがって、タンパク質部分、補酵素 - 有機部分、および補因子 - 無機部分のアポ酵素が単離される。補酵素は、ulgevodami、脂肪、核酸、ビタミンで表すことができます。次に補因子は最も多くの場合補助金属イオンである。酵素の活性はその構造によって決定される：組成物中の追加の物質は触媒特性を変化させる。種々のタイプの酵素は、記載された複合体形成因子の全てを組み合わせた結果である。

酵素の調節

生物学的に活性な物質としての酵素は、常に体に必要です。酵素の生化学は、過剰な触媒作用の場合に生細胞に害を及ぼすようなものである。酵素が身体に与える有害な影響を防ぐために、何らかの形で作業を規制する必要があります。

酵素はタンパク質性質を有するので、高温で容易に破壊される。変性のプロセスは可逆的ですが、物質の作用に大きな影響を与える可能性があります。

pHもまた調節において重要な役割を果たす。酵素の最も高い活性は、一般的に、中性pH値（7.0-7.2）で観察される。また、酸性環境でのみ、またはアルカリ性でのみ作用する酵素もある。したがって、細胞リソソームでは、加水分解酵素の活性が最大となる低pHが維持される。環境が中立に近い細胞質に偶発的に放出された場合、それらの活性は低下する。このような「自己摂食」からの保護は、加水分解酵素操作の特異性に基づいている。

酵素の組成における補酵素および補因子の重要性に言及することは価値がある。ビタミンまたは金属イオンの存在は、いくつかの特定の酵素の機能に著しく影響を及ぼす。

酵素命名法

体のすべての酵素はいずれかのクラスへの所属およびそれらが反応する基材に依存する。時には体系的な命名法によれば、タイトルには1つではなく2つの基盤が使用される。

いくつかの酵素の名前の例：

肝臓の酵素：乳酸脱水素酵素、グルタミン酸脱水素酵素。
酵素の完全な系統名：乳酸-NAD + - オキシドレダクトアゼイン。

命名法の規則に従わない保存された、些細な名前。例は、消化酵素である：トリプシン、キモトリプシン、ペプシン。

酵素合成プロセス

酵素の機能は、遺伝子レベルで決定される。分子は主にタンパク質であるため、その合成は転写と翻訳の過程を正確に繰り返す。

酵素の合成は以下の通りである。まず、必要な酵素の情報がDNAから読み込まれ、mRNAが形成されます。マトリックスRNAは、酵素を構成する全てのアミノ酸をコードする。酵素の調節はまた、DNAレベルでも起こり得る：触媒反応の生成物が十分であれば、遺伝子の転写は停止し、逆もまた同様である。生成物の必要が生じた場合、転写プロセスが活性化される。

mRNAが細胞の細胞質に放出された後、次の段階が始まります。小胞体のリボソーム上には、ペプチド結合によって連結されたアミノ酸からなる一次鎖が合成される。しかしながら、一次構造中のタンパク質分子は、依然としてその酵素機能を果たすことができない。

酵素の活性は、タンパク質の構造に依存する。同じEPSにおいて、タンパク質のねじれが起こり、二次構造、次いで三次構造が形成される。いくつかの酵素の合成は、この段階で既に停止するが、触媒活性の活性化はしばしば補酵素および補因子の添加を必要とする。

小胞体の特定の領域酵素の有機成分は、単糖類、核酸、脂肪、ビタミン類である。一部の酵素は補酵素なしでは機能しません。

コファクターは教育に重要な役割を果たします四次タンパク質構造。いくつかの酵素機能は、タンパク質がドメイン組織に到達した場合にのみ利用可能である。したがって、それらが金属イオンがいくつかのタンパク質小球の間の連結リンクである4次構造を有することは非常に重要である。

複数の酵素形態

存在が存在する状況があります同じ反応を触媒するいくつかの酵素であるが、いくつかのパラメーターにおいては互いに異なる。例えば、酵素は20度で働くことができるが、0度ではもはやその機能を果たすことができない。低温でも同様の状況で生きている生物は何をすべきですか？

この問題は、同じ反応を触媒するが、異なる条件で働くいくつかの酵素の存在によって容易に解決される。複数種類の酵素には2つのタイプがあります：

アイソザイム。そのようなタンパク質は、異なる遺伝子によってコードされ、異なるアミノ酸からなるが、同じ反応を触媒する。
真の複数形。これらのタンパク質は同じ遺伝子から転写されるが、ペプチド修飾はリボソーム上で起こる。出口では、同じ酵素のいくつかの形態が得られる。

結果として、第1の型の複数形は、遺伝子レベルで形成され、第2型は翻訳後である。

酵素値

医学における酵素の使用はその物質が既に適切な量である新薬の放出。科学者は体内の欠けている酵素の合成を刺激する方法をまだ見つけていませんが、現在はその欠乏を一時的に満たすことができる薬物が広まっています。

細胞内の様々な酵素が大きな触媒作用をする人生の維持に関連する反応の数。そのようなエニズムの1つは、エンドヌクレアーゼの代表であるエンドヌクレアーゼおよびエキソヌクレアーゼである。彼らの仕事は細胞内に一定レベルの核酸を維持し、損傷したDNAとRNAを除去することです。

の現象を忘れないでください血液凝固。効果的な保護対策として、このプロセスは多くの酵素によって制御されている。これらのうちの主なものは、不活性なフィブリノーゲンタンパク質を活性フィブリンに変換するトロンビンである。その糸は、血管への損傷部位を詰まらせる一種のネットワークを作り、過剰な失血を予防する。

酵素は、ワイン製造、醸造、多くの乳製品を受け取っています。酵母は、グルコースからアルコールを得るために使用することができるが、それらからの抽出物は、このプロセスの成功過程に十分である。

あなたが知りませんでした興味深い事実

- すべての体の酵素は巨大な質量を持っています - 5,000〜1,000,000Daである。これは、分子の組成物中にタンパク質が存在するためである。比較のために、グルコースの分子量は180であり、二酸化炭素はわずか44である。

- 今日までに、様々な生物の細胞に見いだされた2,000種以上の酵素が発見されている。しかし、これらの物質のほとんどはまだ完全には理解されていません。

- 酵素活性を用いて効果的な洗浄粉末。ここで酵素は体内と同じ役割を果たします。有機物を破壊し、この性質は汚れとの戦いに役立ちます。同様の洗濯洗剤を50度以下の温度で使用することを推奨します。そうでなければ、変性プロセスが起こる可能性があります。

- 統計によると、世界中の20％の人々が、酵素の不足に悩まされています。

「彼らは非常に長い間酵素の性質を知っていたが、1897年には糖をアルコールに発酵させるのに使用できる酵母自体ではなく、細胞からの抽出物であることを理解した。