アミノ酸の生物学的役割とその応用

アミノ酸の生物学的役割は何ですか？この質問に対する答えを見つけるために一緒に試してみましょう。我々は、このクラスの有機物質の構造、その化学的性質、主な応用分野の特質を明らかにする。

歴史的背景

最初の開かれたアミノ酸はグリシンであった。それはゼラチンの酸加水分解によって1820年に合成された。タンパク質分子のアミノ酸組成を解読することは、前世紀の中頃にしか不可能であったが、その後、アミノ酸 - スレオニンが明らかにされた。

主な機能

現時点では、300アミノ酸に関する情報があり、体内でさまざまな機能を果たしています。

アミノ酸の主な生物学的役割は何ですか？それらは主要なタンパク質分子の一部であるため、標準的（タンパク質原性）であると考えられている。

これらの化合物は特定のタンパク質の一部です。オキシピリリンはコラーゲンの基礎であり、エラスチンはデスモシンによって形成される。

それらは、代謝プロセスにおいて中間物質であり得る。この機能は、シトルリン、オルニチンによって行われる。

アミノ酸の生物学的機能は、ヌクレオチド、ポリアミドの合成にもある。これらの化合物の炭素鎖は、他の有機物質を形成するために使用されます：

グルコースは、グルコース生成アミノ酸から合成される。
脂質はケトン生成化合物によって形成される。

アミノ酸の生物学的役割は、機能グループを定義するためにそれらを使用する可能性。硫酸基が検出されると、システインが使用されます。アスパラギン酸は、アミノ基の検出に用いられる。

命名機能

どのようにアミノ酸の名前を正しく指定するのですか？これらの化合物の構造、分類、生物学的役割は、学校のカリキュラムの中でさえも考慮されている。

アミノ酸は、1つの水素原子がアミノ基で置き換えられたカルボン酸の誘導体です。

この機能の場所に応じて1つの化合物はいくつかの異性体を有することができる。化学者は3つの異なる命名法を一度に使用します：合理的で、自明で、体系的です。

これらの化合物の些細な名称は、それらが割り当てられたソース。セリンはフィブロイン絹に含まれ、グルタミンは穀物植物のグルテンに含まれる。シスチンは膀胱の石に存在します。

合理的な名前は、デリバティブに関連していますカルボン酸および略称は、タンパク質分子中のアミノ酸の配列を示すために使用される。生化学においては、これらの化合物の略称および慣用名が使用される。

アミノ酸の分類

アミノ酸の生物学的役割とその利用を理解するために、これらの有機化合物の分類のタイプについて詳しく説明します。

現在、いくつかのタイプの分類が使用されています。

ラジカルによって;
その極性の程度によって。
体内での合成の変種について

有機化学におけるラジカルの構造により、異なるタイプのアミノ酸が単離される。

脂肪族化合物は、1つのカルボキシル基およびアミノ基を含有することができ、その場合、それらはモノアミノカーボン化合物である。

2つのCOOHおよび1つのアミノ基の存在下で、この物質はモノアミノジカルボン物質と呼ばれる。

また、アミノ酸のジアミノモノカルボン酸およびジアミノジカルボン形態が単離される。

サイクリック種は、サイクル数だけでなく、それらの定性的組成も異なる。

レニンによれば、アミノ酸は炭化水素ラジカルと水との相互作用の特徴に応じて4つのグループに分けられる。

疎水性;
親水性;
負に帯電した;
正に帯電している。

人体で合成するアミノ酸の能力に依存して、不可欠な（食物と一緒に）、そして交換可能な種。

多数の科学的実験がα-アミノ酸の生物学的役割を証明している。

物理的性質

アミノ酸の特徴は何ですか？これらの化合物の命名法、特性、生物学的役割は、化学の統一国家審査で学校の卒業生に提供されます。これらの有機酸は水に高度に可溶性であり、高い融点を有する。

それらの光学活性は、分子中に不斉炭素原子が存在することによって説明される（グリシンのみを除く）。それがアミノ酸のL-立体異性体とD-立体異性体が発見された理由である。

L-シリーズ異性体は動物タンパク質中に見出される。これらの化合物の水素指数の値は、5.5〜7の範囲にある。

化学的性質

アミノ酸をより詳細に考察しましょう。これらの有機物質の構造、化学的性質、生物学的役割は知られていなければならない。

アミノ酸の化学的性質の特異性は、その二重性にある。両性性の原因は、これらの有機酸中に2つの官能基が存在することである。

カルボキシル基COOHの存在は、これらの化合物は酸性である。それらは、活性金属、塩基性酸化物、アルカリと容易に相互作用する。また、これらの有機化合物の酸性度は、エステル化反応（エステルとエステルを形成する）において現れる。

アミノ酸はまた化学物質に入ることができる弱い鉱酸によって形成される塩との相互作用。そのような反応の一例として、アミノ酸と重炭酸塩および炭酸塩との相互作用を考慮することができる。

このクラスの主な特性は、アミノ酸がアミノ基上の他の酸と反応する能力である。この場合、塩が形成される。

アミノ酸の脱カルボキシル化の生物学的役割は、生きている生物にとって絶対的に安全な中性培地が形成されることである。

ニンヒドリン反応によりアミノ酸の溶液。この反応の本質は、アミノ酸と相互作用するニンヒドリンの無色溶液が、対応する酸のアミノ基から分離された窒素原子を介して二量体の形で縮合することである。

得られた顔料は、赤色フィライト（red-philyelite）色相を有し、さらに、アミノ酸の脱カルボキシル化により、特定のアルデヒドおよび一酸化炭素（4）が形成される。

それは使用されるニンヒドリン反応である生物学者はタンパク質分子の一次構造の分析に携わる。色の強度によって、初期溶液中のアミノ酸の定量的含量を検出することが可能であり、したがって、このような分析は、アミノ酸の濃度を決定する際に適切である。

特定の反応

アミノ酸において、カルボキシルおよびアミノ基に加えて、さらなる官能基が存在してもよい。研究室での彼らの決定については、定性的な反応を行う。

アルギニンは、定性的な坂口反応（グアニジン基上）を行うことによって混合物中で検出することができる。システインは、SH基に特異的なFole法によって決定することができる。

ニトロ化反応（キサントテロール反応）混合物中の芳香族アミノ酸の存在を確認することができる。 Millon反応は、チロシンの芳香族環中のヒドロキシル基を同定するように設計されている。

ペプチド結合の特徴

硫黄含有アミノ酸の特徴は何ですか？それらの生物学的役割は、ペプチド分子の形成に関連している。数分子のアミノ酸が互いに相互作用すると、水分子が切断され、アミノ酸残基はペプチド（アミド）結合を用いてペプチドを形成する。

形成するアミノ酸残基の数ポリペプチドはかなり変化する。 10個以下のアミノ酸残基を含むペプチドは、オリゴペプチドと呼ばれる。得られた化合物の名称は、多くの場合、アミノ酸残基の数を示す。

物質が10を超える場合これらの化合物はポリペプチドと呼ばれる。 50個を超えるアミノ酸残基を含む化合物については、それらの合成の生成物はタンパク質と呼ばれる。

したがって、ホルモンであるグルカゴンは、29生物学者はホルモンと呼ぶ。アミノ酸残基は元の有機酸のモノマーであり、そこからタンパク質化合物が形成される。

左に書かれているアミノ酸残基はアミノ基を有し、N末端と呼ばれ、カルボキシル基を有する断片はC末端と考えられ、通常は右に記載されている。

得られたポリペプチドを命名する場合それが形成されているアミノ酸の省略名を使用してください。例えば、グリシン、セリンおよびアラニンが相互作用に関与する場合、得られるトリペプチドはグリシルセリルアラニンとして読み取られる。

いくつかのアミノ酸の意義

グリシン（アミノ酢酸）は、ヘモグロビン、ピロール、コリン、ヌクレオチドの形成、ならびにクレアチンの合成に必要な炭素断片の供与体である。

セリンは、酵素の活性部位に存在する。このアミノ酸はリンタンパク質（カゼインナチュラルミルク）の合成に必要です。

形成にはグルコース酸が必要ですタンパク質分子の二次、三次構造を含む。この化合物は最も反応性の官能基を有するため、物質は酸化還元プロセスに入りやすく、重金属を不溶性化合物の形で結合する。それは、硫黄含有物質の合成のために要求される硫酸基の供与体の機能を果たす。

結論

アミノ酸は両性有機物である生物学的に重要な化合物。タンパク質分子の一次構造である配列を形成するのは、合成プロセスにおけるアミノ酸残基である。どのように正確にアミノ酸断片が配置されるかに依存して、各生物に特異的なタンパク質が合成される。